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/ Aminet 6 / Aminet 6 - June 1995.iso / Aminet / misc / sci / prosite.lha / Prosite / data / PDOC00414 < prev    next >
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Text File  |  1995-03-04  |  1.7 KB  |  42 lines
  1. *****************************
  2. * Beta-amylase active sites *
  3. *****************************
  4.  
  5. Beta-amylase (EC  3.2.1.2)  [1,2]  is  an  enzyme  that  hydrolyzes 1,4-alpha-
  6. glucosidic linkages in starch-type polysaccharide substrates  so  as to remove
  7. successive maltose units from the  non-reducing  ends  of  the  chains.  Beta-
  8. amylase is present in certain bacteria as well as in plants.
  9.  
  10. Three highly  conserved sequence regions are found in all known beta-amylases.
  11. The first of these regions is located in the N-terminal section of the enzymes
  12. and contains an aspartate  which is known [3] to be involved in the catalytic
  13. mechanism. The  second, located in a more central location, is centered around
  14. a glutamate  which  is  also involved [4] in the catalytic mechanism.   We use
  15. both regions as signature patterns.
  16.  
  17. -Consensus pattern: H-x-C-G-G-N-V-G-D
  18.                     [D is an active site residue]
  19. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  20. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  21.  
  22. -Consensus pattern: G-x-[SA]-G-E-[LIVM]-R-Y-P-S-Y
  23.                     [E is an active site residue]
  24. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  25. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  26.  
  27. -Note: these proteins belong to family 14  in  the  classification of glycosyl
  28.  hydrolases [5].
  29.  
  30. -Last update: June 1994 / Text revised.
  31.  
  32. [ 1] Mikami B., Morita Y., Fukazawa C.
  33.      Seikagaku 60:211-216(1988).
  34. [ 2] Friedberg F., Rhodes C.
  35.      Protein Seq. Data Anal. 1:499-501(1988).
  36. [ 3] Nitta Y., Isoda Y., Toda H., Sakiyama F.
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  38. [ 4] Totsuka A., Nong V.H., Kadokawa H., Kim C.-S., Itoh Y., Fukazawa C.
  39.      Eur. J. Biochem. 221:649-654(1994).
  40. [ 5] Henrissat B.
  41.      Biochem. J. 280:309-316(1991).
  42.